抗体铰链区是组成IgGIgA和IgD类免疫球蛋白分子的一种结构域，位于CH1和CH2间，连接Fab和Fc段抗体的本质是免疫球蛋白，在正常情况下抗体对自身组织成分不发生反应，但在免疫紊乱的情况下，机体将自身的组织误当作外来的。

铰链区是组成IgGIgA和IgD类免疫球蛋白分子的一种结构域，位于CH1和CH2间，连接Fab和Fc段该区富含脯氨酸，不形成α螺旋，易发生伸展及一定程度扭曲，有利于抗体的抗原结合部位与抗原表位间的互补性结合。

lg的铰链区位于CH1和CH2之间位于CH1和CH2之间，富含脯氨酸，对蛋白酶敏感，不易形成α螺旋，易伸展弯曲，由此可与不同距离的抗原表位结合，使补体结合点得以暴露。

Fc段即可结晶片段fragment crystallizable，Fc，相当于IgG 的CH2和CH3结构域Fc无抗原结合活性，是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位本回答由提问者Fab段是由木瓜蛋白酶彻底消化IgG分子去除Fc段和铰链区后留下来的独臂。

IgGIgA和IgD的每条H链有四个功能区一个可变区VH区和三个稳定区CH123区IgM和IgE多一个恒定区CH4免疫球蛋白的酶解片段免疫球蛋白用木瓜蛋白酶水解，可将其从铰链区二硫键的N端部位切断，得到三。

可变区即是CDR区，是抗体特异性识别抗原的区域，一般各有三段恒定区可以理解为组成Y字形抗体的结构区域，通常抗体的恒定区序列都类似，因为几乎所有的常见抗体都是结构类似的，氨基酸序列在恒定区也很类似铰链区则是Y。

因为重链结构不同于其他免疫球蛋白铰链区是指免疫球蛋白分子中连接两个重链的区域在大多数免疫球蛋白中，如IgGIgA和IgD，铰链区存在，并且在不同的亚型中长度和氨基酸组成也有所差异。

1 高度可变区位于N端，具有一个非激素依赖性的组成性转录激活功能区2 DNA结合区位于受体分子的中部，核心结构含两个锌指结构，能与DNA结合 3铰链区有与NLS相似的氨基酸序列，能引导受体进入核内 4 激素。

Fab’ 2 是由两个Fab段及铰链区组成，由于Ig分子的两个臂仍由二硫键连线，因此Fab’ 2 片段为双价，可同时结合两个抗原表位，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应由于Fab’ 2 片段既保留了结合相应抗原的生物学活性，又。