免疫球蛋白实质是蛋白质，体液免疫过程中的抗体就是免疫球蛋白，免疫球蛋白能特异性识别抗原的抗原决定簇，并与抗原结合，凝聚成大颗粒并使抗原失去毒性即攻击能力然后与抗原一起被吞噬细胞吞噬分解；免疫球蛋白的酶解片段免疫球蛋白用木瓜蛋白酶水解，可将其从铰链区二硫键的N端部位切断，得到三个片段二个相同的可与抗原结合的片段称为Fab 片段一个可结晶的片段称为Fc片段用胃蛋白酶水解，可从铰链区二硫键的近C端部位切断免疫球蛋白，得到一个大分子的双体Fab 片段称为Fab’2 以及。

因为重链结构不同于其他免疫球蛋白铰链区是指免疫球蛋白分子中连接两个重链的区域在大多数免疫球蛋白中，如IgGIgA和IgD，铰链区存在，并且在不同的亚型中长度和氨基酸组成也有所差异；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区不同蛋白质分子中结构域的数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同常见结构域的氨基酸残基数在100～400个之间，最小的结构域只有40～50个氨基酸残基，大的。

铰链区则是Y字形抗体的枝桠和底部连接的柔性连肽段，通常会有若干链间二硫键连接抗体antibody是指机体由于抗原的刺激而产生的具有保护作用的蛋白质它免疫球蛋白不仅仅只是抗体是一种由浆细胞效应B细胞分泌被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌病毒等的大型Y形蛋白质，仅被发现存在；各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同人IgD的可伸展的距离最大，IgG4和两种IgA的弯曲度则有限免疫球蛋白的功能人体血清免疫球蛋白IgG是初级免疫应答中最持久最重要的抗体，它仅以单体形式存在大多是抗菌性抗毒性和抗病毒抗体属于IgG，它在抗感染中起到主力军作用，它能够促进单核。

细胞与细胞不是独立存在的，而是在ECM中通过由蛋白构成的网络相互铰链的，胰蛋白酶就是分解了细胞与细胞之间的蛋白交联，打断其连接，使细胞与细胞分离。

铰链区连接免疫球蛋白的h链和l链

1、1单个跨膜肽段α螺旋的R基分布在螺旋的外侧，当这些残基由疏水残基组成时，形成一个疏水肽段，卷曲成α螺旋，正好等于跨膜长度，而其两端的亲水序列位于膜两侧如血型糖蛋白2多个跨膜肽段多个α肽段之间由铰链区连接，疏水的α螺旋埋于膜内，只有两侧较小的亲水肽段伸向膜两侧的水环境如。

2、结构域蛋白质的独立单元 在三级结构的宏大舞台上，结构域如同一个个独立的舞台，它们是较大蛋白质的组成部分，通过相对独立的三维空间布局展现功能一条长肽链通过折叠形成几个结构域，这些结构域的形成不仅在动力学上更为合理，而且为酶活性中心的定位提供了便利例如，IgG Fc段的两个结构域通过铰链。

3、铰链区指免疫球蛋白重链CHl和CH2功能区之间的区域该区富含脯氨酸，不形成α螺旋，易发生伸展及一定程度扭曲，有利于抗体的抗原结合部位与抗原表位间的互补性结合铰链区hingeregion不是一个独立的功能区，但它与其客观存在功能区有关铰链区位于CH1和CH2之间不同H链铰链区含氨基酸数目不等，α1。

4、IgG，IgD，IgE均为单体，分泌液中IgASIgA是双体，IgM是五聚体其中IgG是最主要的免疫球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%尽管免疫球蛋白千变万化，但都有类似的结构抗体分子是由两对长短不同的多肽链所组成，四条链通过链间二硫键构成Y型基本结构H2L2I。

蛋白链断裂

1、CH2与CH3之间由于蛋白质二级结构指的是多肽链在三维折叠中形成的局部空间结构，其中含有一定数量的氢键由此可知在多肽链折叠的过程中，空间距离最近，容易形成氢键的是肽键中的C和CH2之间，即铰链区位于CH2与CH3之间。

2、1弯曲利于V区与不同距离的抗原表位结合2使Ig分子发生“T”到“Y”的构型改变，暴露补体结合位点。

3、铰链区位于免疫球蛋白的重链CH1和CH2功能区之间，连接着抗体的Fab和Fc段，富含脯氨酸，易发生伸展及一定程度扭曲，有利于抗体的抗原结合部位与抗原表位间的互补性结合铰链区对于抗体的功能非常关键，当抗体与抗原结合时，铰链区会发生扭曲，使得抗体分子上的两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇互补。

4、2胰蛋白酶胰蛋白酶是一种特异性的丝氨酸蛋白酶，可以裂解肽键不同于蛋白酶K，胰蛋白酶对变性或还原状态的DNA和RNA没有作用，因此常被用于切割免疫球蛋白的铰链区，从而暴露出抗体结合位点此外，胰蛋白酶也可以用于裂解蛋白质以产生抗原表位，用于免疫学实验如ELISA和Western blot等裂解免疫球蛋白。